類似性がない複数のペプチドが集まることで効果を発揮する

日本農芸化学会誌　化学と生物　２００６年１１月号　p728

・ペプチド単独では活性を示さない濃度にして、そのペプチド溶液を数種類混合すると、活性が高まる

・活性があるペプチドと物理化学的性質が似ているペプチド（一次構造に類似性はない）は、活性がある

・タンパク質が切断されてペプチドになって　はじめて活性を持つ場合がある。そのペプチドの活性は、もとのタンパク質の活性と　大きく異なる。

・活性が弱い　または　ない　ペプチドは　ゴミ　ではなく、集まることで活性を発揮する場合がある


↑こういう趣旨の記事です。

僕は、同じようなことを　自身の博士論文の冒頭に書いています。

糖鎖とタンパク質の相互作用で重要なのは、１：１対応の関係だけか？
活性が弱い糖鎖に意味はないのか？
弱い活性の糖鎖が混ざり合って存在することに意味はないのか？

このことは、インフルエンザＨＡのシアロ糖鎖結合親和性にも言えそうです。

Ｘ線結晶構造解析では判明しないタンパク質不定形領域

日経サイエンス２００７年６月号　p28

タンパク質の常識を覆す不定形の鎖

タンパク質は　生命現象にとって必須な分子です。
病気の原因にもなります。

タンパク質の構造は、ＮＭＲやＸ線結晶構造解析で　解析されます。

特に　Ｘ線結晶構造解析　は、タンパク質と基質の複合体構造が理解できるので、とても重要な解析手法です。

結晶構造解析　という言葉が示すように、タンパク質の単結晶を作成しなければ、解析できません。

タンパク質には、ひらひらと形が定まらない部分があります。
ひらひらすると、構造が固まらないので、単結晶が取れません。

そう場合に、ＮＭＲが威力を発揮します。

どうも、ひらひらした不定形の部分も、かなり重要な働きがあるようです。

１．ひらひら部分で相手と結合する
２．結合する相手によって　ひらひら部分の構造が違う。
３．ひらひら部分（不規則領域）は、球状ドメインには　ならない。
４．不規則領域の割合が最も高いのは　核内にあるタンパク質。ミトコンドリアで働くタンパク質で最小。（酵母の場合）
５．不規則領域をコンピューターで予測することができる。